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Text File  |  1996-03-09  |  3KB  |  49 lines
  1.        Document 0355
  2.  DOCN  M9650355
  3.  TI    N-linked glycans in the CD4-binding domain of human immunodeficiency
  4.        virus type 1 envelope glycoprotein gp160 are essential for the in vivo
  5.        priming of T cells recognizing an epitope located in their vicinity.
  6.  DT    9605
  7.  AU    Sjolander S; Bolmstedt A; Akerblom L; Horal P; Olofsson S; Morein B;
  8.        Sjolander A; Department of Veterinary Microbiology, College of
  9.        Veterinary; Medicine, Swedish University of Agricultural Sciences,
  10.        Uppsala,; Sweden.
  11.  SO    Virology. 1996 Jan 15;215(2):124-33. Unique Identifier : AIDSLINE
  12.        MED/96146726
  13.  AB    Deglycosylation of viral glycoproteins has been suggested to influence
  14.        the number of available T cell determinants and to increase T cell
  15.        recognition of antigens. In this study, we have investigated whether T
  16.        cell responses to the HIV-1 envelope glycoprotein gp160 were influenced
  17.        by deletion of three N-glycans of the protein. Wild type (wt) and a
  18.        mutated form of gp160 (gp160A123) lacking the three N-glycans in the
  19.        C-terminal CD4-binding region efficiently induced antigen-specific T
  20.        cell responses in mice of the H-2b, H-2d, and H-2k haplotypes. Further,
  21.        T cells primed by either wt gp160 or gp160A123 were stimulated in vitro
  22.        to a similar extent by the homologous and heterologous protein,
  23.        indicating that deletion of the glycans did not affect the overall
  24.        immunogenicity and antigenicity of gp160A123. Wild-type gp160 and
  25.        gp160A123 induced comparable T cell responses to those of epitopes which
  26.        with respect to the secondary structure of gp160 were distant from the
  27.        deleted glycans. However, in mice of the H-2b haplotype, wt gp160 primed
  28.        T cells which responded in vitro to a peptide containing one of the
  29.        deleted N-glycosylation sites (Asn448), whereas T cells induced by
  30.        gp160A123 were unable to recognize this peptide. Thus, deletion of the
  31.        glycans abrogated the in vivo priming of T cells recognizing an epitope
  32.        in close proximity to the deletion sites. Furthermore, enzymatically
  33.        deglycosylated gp160 failed to induce a T cell response to this epitope.
  34.        These results indicate that the in vivo generation of certain T cell
  35.        determinants from glycoproteins is dependent on the glycosylation of the
  36.        protein.
  37.  DE    Amino Acid Sequence  Animal  Antigens, CD4/METABOLISM
  38.        Asparagine/IMMUNOLOGY  CD4-Positive T-Lymphocytes/*IMMUNOLOGY
  39.        Epitopes/IMMUNOLOGY  Female  Gene Products, env/*IMMUNOLOGY
  40.        Glycosylation  Human  HIV-1/*IMMUNOLOGY  Mice  Mice, Inbred BALB C
  41.        Mice, Inbred CBA  Mice, Inbred C57BL  Molecular Sequence Data
  42.        Polysaccharides/*IMMUNOLOGY/METABOLISM  Protein Precursors/*IMMUNOLOGY
  43.        Species Specificity  Structure-Activity Relationship  Support, Non-U.S.
  44.        Gov't  JOURNAL ARTICLE
  45.  
  46.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  47.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  48.  
  49.